![]() ![]() Es wurde ein enzymatischer Abbau mit verschiedenen Verdauungs- und Wundheilungsproteasen durchgeführt, wobei die Abbauraten je nach Verwendung von PLLys- oder PLGlu-basierten Makrovernetzern variierten. Darüber hinaus wiesen die Filme eine hohe Zufallsknäuel Konformation auf, was besonders für PLLys-Filme ungewöhnlich ist, da diese die α-helikale Konformationen bevorzugen. Die Vielseitigkeit dieser Methode wurde durch die Verwendung von Poly(L-Glutaminsäure) (PLGlu) als weiteres Modellpolypeptid demonstriert. Durch Manipulation verschiedener RAFT-Agenzien und -Bedingungen konnten Filme mit einer Dicke von bis zu 36,1 ± 1,1 nm erzeugt werden, die Schichtdicke konnte bei mehrfacher Anwendung dieses Prozesses auf 94,9 ± 8,2 nm erhöht werden. Um die Auswirkungen der spezifischen Konformation der Polypeptide zu beobachten, wurden Polymere auf der Basis von Poly(L-Lysin) (PLLys) als Modell für CAP unter Verwendung der reversiblen Additions-Fragmentierungs-Kettentransfer (RAFT)-Polymerisation als Polymerisationsmedium verwendet. Dies wird als kontinuierliche Assemblierung von Polymeren (CAP) bezeichnet. Unsere Gruppe hat eine einzigartige Methode zur Oberflächenmodifizierung etabliert, bei der Makrovernetzer mit mehreren polymerisierbaren Seitenketten verwendet werden. Für die Entwicklung modifizierter Oberflächen wurden bisher synthetische Polypeptide basierend auf Abscheidungs- und Polymerisationstechniken eingesetzt. Darüber hinaus wurde festgestellt, dass diese Technik auf eine Reihe verschiedener Polymer-Hydrogele übertragbar ist, wobei die Anwendbarkeit in 3D-gedruckten Strukturen nachgewiesen wurde. 6 MPa, was 100 Mal höher als die des ursprünglich Netzwerks ist. Die Druckfestigkeit und Steifigkeit konnte auf bis zu 30 MPa verbessert werden, was ungefähr 300 Mal höher als die des ursprünglich Netzwerks ist, bzw. Die resultierenden Hydrogele zeigten eine stark verbesserte mechanische Festigkeit gegenüber den Hydrogelen ohne induzierte β-Faltblätter. Durch die Verwendung der „grafting from“ Polymerisation, bei der vom Hydrogel ausgehend gepfropft wird, werden die Probleme der sterischen Hinderung reduziert, so dass Hydrogele mit hohem β-Faltblattgehalt hergestellt werden können. In dieser Studie werden zunächst chemisch vernetzte Hydrogele mit anhängenden Amingruppen synthetisiert, um die Polymerisation von Poly(L-Valin) (PVal) und Poly(L-Valin-r-Glycin) (PLVG) als β-Faltblatt-bildendes Polypeptid zu initiieren. In natürlichen Seiden sind β-Faltblätter mitverantwortlich für die hohe mechanische Stabilität und dienen daher als Vorbild zur Entwicklung mechanisch stabiler Hydrogele. Für die Entwicklung von Hydrogelen werden im Allgemeinen synthetische Polypeptide verwendet, um sekundärstrukturbasierte physikalische Vernetzungen zu bilden. Diese sich aus dieser Kontrolle der Sekundärstruktur ergebenden Eigenschaften wurden untersucht, um ihre Auswirkungen und ihr Potenzial für verschiedene Anwendungen zu erkennen. ![]() β-Faltblatt-Nanokristalle, oder sekundärstrukturbildende Materialien, die ihrer üblichen Sekundärstruktur widersprechen. Insbesondere wurden Strategien zur Herstellung von Hydrogelen, Filmen und Fasern entwickelt, um Materialien zu produzieren, die entweder auf Sekundärstrukturen basierende Nanostrukturen nutzen, die traditionell schwer zu verwenden sind, wie z. In dieser Studie wird eine Reihe neuartiger Herstellungsmethoden für die Kontrolle der Sekundärstruktur von nicht sequenzspezifischen Polypeptiden in Materialien mit unterschiedlichen Maßstäben untersucht. Diese Arbeit zielt darauf ab, die Kombination dieser Aspekte für die Entwicklung verschiedener Materialien zu untersuchen. Sekundärstrukturen und ihre Gesamtkonformation führt zu unterschiedlichen physikalischen und chemischen Eigenschaften. Solche Sekundärstrukturen können jedoch durch Verarbeitung manipuliert werden, um Materialien mit einzigartigen Strukturen zu erhalten. Nach der kovalenten Verknüpfung interagieren die Seitenketten mit dem molekularen Rückgrat, was zu einer spontanen Faltung des Proteins und damit zu wohldefinierten, sequenzspezifischen Sekundärstrukturen wie α-Helices, β-Faltblättern und Zufallsknäuel führt. Die molekulare Struktur der Polypeptide besteht aus Aminosäuresequenzen, wobei Proteine eine Länge von etwa 100 Aminosäuren oder mehr aufweisen, während Peptide eine geringere Länge haben. Proteine und Peptide sind unter den Biopolymeren von besonderem Interesse die Grundlage für wichtige strukturelle und funktionelle natürliche Komponenten.
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